Аминокислоты

Обобщенная химическая формула аминокислоты - мономерной единицы молекулы белка (протеина, protein) - изображена на рисунке:

 

рис. 1: Структурная формула аминокислоты

 

При нейтральных рН амино- и карбоксильные группы, присоеденённых к общему атому карбона (Сª), находятся в ионизированом состоянии. Именно эти, стандартные для всех аминокислот, группы (наличие которых и обусловило название этих соединений) обеспечивают создание полимерной молеклы белка. Различаются аминокислоты по типу бокового (аминокислотного) остатка. Всего в составе белков встречается 20 аминокислот (в скобках - общепринятые сокращения, три- и однобуквенные): аланин (Ala, A), аргинин (Arg, R), аспарагин (Asn, N), аспарагиновая кислота (Asp, D), валин (Val, V), гистидин (His, H), глицин (Gly, G), глутамин (Gln, Q), глутаминова кислота (Glu, E), изолейцин (Ile, I), лейцин (Leu, L), лизин (Lys, K), метионин (Met, M), пролин (Pro, P), серин (Ser, S), тирозин (Tyr, Y), треонин (Thr, T), триптофан (Trp, W), фенилаланин (Phe, P), цистеин (Cys, C).

Ихнии боковые остатки показаны на данном рисунке:

 

Аминокислоты

 

рис. 2: Боковые остатки аминокислот, прикреплённые к Сª атому, в состояниии ионизации, в котором они находятся при рН 7,0.
Цветной код (внизу) - обозначение химических элементов

 

Два параметра аминокислотных остатков имеют особое значение для структуры белка: размер и способность взаимодействовать с водой. По последнеve признаку остатки можно разделить две группы: полярные и неполярные (гидрофобные). Три гидрофобных остатка (отдельная группа на рис. 2) - маленького размера, поэтому их можно считать "Нейтральными" относительно родства к воде (гидрофобный эффект зависит от размера поверхности). В глобулярных водорастворимых белках соотношение между гидрофобными и полярными остатками равняется в среднем 50:50. Вследствие гидрофобного эффекта неполярные остатки стремятся оказаться внутри структуры белка, полярные же остаются на поверхности, сохраняя взаимодействие с водой. Это и есть главная движущая сила, заставляющая белковую цепь укладыватся определенным образом в пространстве, формируя компактную структуру - так называемую глобулу.

Полярные аминокислоты потому так и называются, что стремятся взаимодействоать с водой за счет водородных связей (содержат донорные и акцепторные группы). Среди них есть остатки, которые имеют постоянный заряд при рН 7,0: отрицательный в Asp и Glu (за счет карбоксильных групп в составе Бокового остатка), положительный в Lys (аминогруппа) и Arg (гуанидиновая группа). His также может приобретать положительного заряд в структуре белка в определённом микроокружения (в растворе он ионизируется при рН < 6,5).


Источник: Молекулярна біологія : підручник / А. В. Сиволоб. / К. : Видавничо-поліграфічний центр "Київський університет", 2008. - 384 с.

Перевод на русский: Администратор




Ключевые разделы: Молекулярная биология / Белки / Аминокислоты
Дата: 5-08-2010 |